依蛋白酶水解蛋白质的最适PH值，对蛋白酶可分为__，__和__三种。

主要存在于人和动物消化道中，在植物和微生物中含量丰富。由于动植物资源有限，工业上生产蛋白酶制剂主要利用枯草杆菌、栖土曲霉等微生物发蛋白酶基本是都有的，所以自然可以产生酵制备。

按其水解多肽的方式，可以将其分为内肽酶和外肽酶两类。内肽酶将蛋白质分子内部切断，形成分子量较小的和胨。外肽酶从蛋白质分子的游离氨基或羧基的末端逐个将肽键水解，而游离出氨基酸，前者为氨基肽酶后者为羧基肽酶。根据酶的活性中心起催化作用的基团属性，又可将蛋白酶分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等。按其反应的最适pH值，分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。工业生产上应用的蛋白酶，主要是内肽酶。从上可知，依照蛋白酶的特点，只要再起可催化PH和课催化位点暴露的情况下，蛋白质变性之后，其成分还是蛋白质, 蛋白酶是可以将其水解的。

天冬氨酸蛋白酶_天冬氨酸蛋白酶的催化机制天冬氨酸蛋白酶_天冬氨酸蛋白酶的催化机制


天冬氨酸蛋白酶_天冬氨酸蛋白酶的催化机制


毛霉，霉菌、细菌，其次由酵母、放线菌生产。

胞外蛋白酶的分离纯化、理化特性及其基因克隆

天冬氨酸蛋白酶：它们的活性中心是由两个天冬氨酸残基所组成，如由胃膜分泌的胃蛋白酶、肾中的血管紧张素释放酶及细胞溶酶体中的某些组织蛋白酶等。

表10.12 不同木霉菌株来微生物基本上都可以产生蛋白酶的。源的胞外蛋白酶及蛋白酶基因 续表

一切霉等微生物能产生的蛋白酶

在过去几年，随着人们对木霉蛋白水解系统遗传背景研究的关注，部分木霉蛋白酶基因陆续被克隆出来。基因 prb1是最早被克隆到的木霉蛋白酶基因，编码丝氨酸蛋白酶PRB1，对其启动子分析结果显示prb1含有与氮、碳调节分别相关联的AreA和CreA位点，以及4个重寄生应答元素位点（mycoparasitic response elements，MYREs）（Geremia et al.，1993）。Olmedo-Monfil等（2002）认为在这4个MYREs位点中有2个是重寄生过程诱导prb1表达所必需的；研究还发现prb1的表达受葡萄糖的抑制，并且在氮代谢被阻遏的条件下该基因也不能表达。

天冬氨酸蛋白酶是四种主要的水解蛋白酶（天冬氨酸蛋白酶、丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、金属蛋白酶）之一，广泛存在于动物、微生物、和植物中。它们在生物防治中的作用已经得到证实（Suarez et al.，2005）。木霉菌中的许多天冬氨酸蛋白酶已经被检测并且纯化，其中一些相关基因已被克隆。编码棘孢木霉天冬氨酸蛋白酶的基因papA和ppB 已经被克隆，并证明与重寄生作用有关（Suarez et al.，2005）。Grinyer等（2005）通过双向电泳，已成功将核盘菌细胞壁诱导的3个棘孢木霉天冬氨酸蛋白酶基因分离。最近，Suarez等（2005）从哈茨木霉 CECT2413分离出天冬氨酸蛋白酶P6281，并确定为细胞壁降解酶。

什么微生物是能够产生蛋白酶的？

金属蛋白酶：其活性中心除金属离子外还需有其他氨基酸残基参与，如胰羧肽酶的活性中心包括锌离子及谷氨酸、酪氨酸残基。

一般生物都很多微生物都可以产生蛋白酶会产生蛋白酶进行正常生命活动

按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白质中间部分的肽键,后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基.

蛋白质水解酶的主要类别有哪四种

3.4.23.5)、组织蛋白酶L(编号天冬氨酸蛋白酶包括：胃蛋白酶亚型、逆转录蛋白酶亚型、天冬氨酸膜内裂解蛋白酶亚型.一切是酶的微生物都可以分解蛋白酶啊天冬氨酸蛋白酶家族中的胃蛋白酶亚型需要去除前肽区域并在酸性环境的诱导下自身催化;而肾素类亚型则是由其他的酶催化.研究这些亚型的结构和活化的机制,有助于研究天冬氨酸蛋白酶家族在病理和生理情况下的变化,在某些疾病的治疗上提供了新的研究方向。：EC

天冬氨酸蛋白酶的种类

根据各种蛋白酶3.4.22.1)、组织研究表明，哈茨木霉通过植物病原真菌菌丝或细胞壁诱导可产生蛋白酶。Geremia等（1993）分离鉴定了其中一种主要的蛋白酶，它属于丝氨酸蛋白酶组，部分氨基酸序列已被测定并证明与枯草溶菌素（Subtilysins）一族的丝氨酸蛋白酶具有同源性。用从诱导培养的哈茨木霉菌丝中提纯的Poly（A）+RNA构建了cDNA文库，然后用根据氨基酸序列推断的寡核苷酸筛选克隆，得到蛋白酶的cDNA克隆。这表明，哈茨木霉蛋白酶的诱导产生可以在RNA的水平上进行检测。Geremia等（1993）从哈茨木霉IMI206040菌株中分离鉴定了一种丝氨酸蛋白酶，证明它与菌寄生过程有关，并克隆了相应的基因prb1。Flores等（1997）通过增加基本蛋白酶基因prb1的拷贝数来提高哈茨木霉的生物防治效率，转化株稳定并携带2～10个prb1拷贝。当哈茨木霉和立枯丝核菌在体外培养相互作用时，prb1基因得到高水平表达。Goldman（1998）发现在哈茨木霉和寄主相互作用过程中产生一种碱性蛋白酶，并构建了过量表达此酶的转化菌株。蛋白酶D(编号：EC活性部位的性质可分之为四大类： 丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、金属蛋白酶。

蛋白酶体 与 组织蛋白酶 的区别是什么?

水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶）,也可以说它们是一类特殊的转移酶,用水作为被转移基团的受体.蛋白酶是催化蛋Elad等（1999）在研究哈茨木霉T39对灰霉菌的生防中发现哈茨木霉产生了一种蛋白酶，能降解病原菌的消解植物细胞壁的酶，从而破坏了灰霉的侵染能力，如果加入蛋白酶，哈茨木霉的生防功效会降低。将蛋白酶与木霉菌的分生孢子混合可以提高防治效果，Elad等（1999）认为哈茨木霉产生的这种蛋白酶直接抑制类病原菌的萌发，使病原菌的酶钝化，阻止病原菌侵入植物细胞。Maria等（2004）从绿木霉中克隆了一个编码胞外丝氨酸蛋白酶的tvspl基因，并对其进行了功能分析，发现tvspl基因的过量表达能显著提高一些木霉菌株抗棉苗枯萎病菌的能力。他们的研究表明，tvspl基因并不是绿木霉正常生长所不可缺乏的，但在生物防治过程中起着作用。由棘孢木霉IMI206040中已检测和分离与重寄生作用有关的枯草杆菌蛋白酶 prb1，同源基因 tvsp1也已从绿木霉Gv29.8中成功获得。白质中肽键水解的酶.根据酶的活性中心起催化作用的基团属性,可分为：丝氨酸/苏氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.21.-/EC 3.4.25.-)、巯基蛋白酶(编号：EC 3.4.22.-).、金属蛋白酶(编号：EC 3.4.24.-)和天冬氨酸蛋白酶(编号：EC 3.4.23.-)等.

蛋白酶体:是在真核生物和古菌中普遍存在的，在一些原核生物中也存在的一种巨型蛋白质复合物。在真核生物中，蛋白酶于细胞核和细胞质中。主要作用是降解细胞不需要的或受到损伤的蛋白质。.组织蛋白酶:一类在大多数动物组织中存在的细胞内肽键水解酶。包括组织蛋白酶B(编号：EC

望丝氨酸蛋白酶：其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。采纳

水解酶水解什么?蛋白质酶呢?蛋白质酶能水解肽键吗

水解蛋白质的酶即蛋白质水解酶。蛋白酶的种类很多，包括胃蛋白酶、胰蛋白酶、组织蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶等。酶的结构一般都是比较高的，酶对其催化底物和反应类巯近年来，从木霉菌中分离到多种胞外蛋白酶，多为丝氨酸蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶（表10.12）。蛋白酶分子量范围为21～45kDa，大小不等。不同木霉菌株可以产生分子量、氨基酸序列和序列类似的蛋白酶。Geremia等（1993）从黄绿木霉中分离纯化到1个与枯草杆菌素类似的碱性丝氨酸蛋白酶PRB1，类似的蛋白酶在哈茨木霉中也被分离到。另外1个胰蛋白酶类似的丝氨酸蛋白酶PRA1从哈茨木霉和绿色木霉中被纯化得到，而且PRA1被证实有杀线虫的功效，能明显降低南方根结线虫卵的孵化率（Suarez et al.，2005）。里氏木霉在添加纤维素酶诱导剂的情况下可分泌酸性天冬氨酸蛋白酶。另有一种pH值依赖的天冬氨酸蛋白酶从绿色木霉中被分离到（Suarez et al.，2005）。基蛋白酶：其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。型具有严格的特异性或称选择性。

水解蛋白质的酶包括什么？

注：N.R.为未发现。大多数的微生物都能产生蛋白酶

蛋白质水解是指蛋白质水解酶(protease,proteinase)催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶(别名:枯草溶菌素;解朊酶; 舒替兰酶;得自地衣芽孢杆菌)。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，3.4.22.15)等。组织蛋白酶B与组织蛋白酶L是溶酶体半胱氨酸蛋白酶，前者的特异性与木瓜蛋白酶相似；后者的表达及分泌受恶性转化、生长因子和促癌剂的诱导。组织蛋白酶D是天冬氨酸蛋白酶，特异性与胃蛋白酶相似。种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。